موجودات زنده به واسطه وقوع انواع گوناگون واكنشهاي بيوشيميايي توانايي ادامه حيات را كسب نموده اند. تقريباً تمامي اين واكنشها به وسيله گروهي از مواد حياتي موسوم به آنزيمها انجام مي شوند. آنزيمها كاتاليزورهاي زيستي هستند.

آنزيمولوژي دانش مطالعه آنزيمهاست و قدمتي برابر با اولين روزهاي ظهور دانش بيوشيمي دارد. اين علم از اوايل قرن دهم در جريان توجه به فرآيندهاي تخمير و هضم، پا به عرضه وجود نهاد . در آغاز با مشاهده انجام نشدن واكنشهاي بيوشيميايي در آزمايشگاه، لوئي پاستور و ساير دانشمندان تصور نمودند كه سيستمهاي زنده تحت تاثير نيروي حياتي هستند كه به آنها اجازه عدول از قوانين طبيعي حاكم بر مواد بي جان را مي دهد. برخي محققين از جمله Justus Von Leibig پيشنهاد نمودند كه فرآيندهاي حياتي تحت تاثير مواد شيميايي كه در ابتدا (فرمانت) خوانده مي شدند انجام مي شوند.

اين فرايند شيميايي عملاً طي يازده مرحله كاتاليز آنزيمي انجام مي شود. تركيب شيميايي آنزيمها تا سال 1926 به درستي مشخص نشده بود تا اينكه Summer آنزيم اوره آز كه واكنش هيدروليز اوره به آمونياك و دي اكسيد كربن را كاتاليز مي نمايد به شكل متبلور به دست آورد و ثابت نمود كه بلورهاي مذكور ماهيت پروتئيني دارند. از آن زمان به بعد مطالعات آنزيمولوژي به وفور مشخص نمود كه اغلب آنزيمها از جنس پروتئين هستند( برخي گونه هاي RNA نيز خصوصيت كاتاليتيكي دارند. )

1-1-      خصوصيات كلي آنزيمها :

به طور كلي آنزيمها تابع همان قوانين حاكم بر رفتار ساير مواد هستند، به علاوه آنزيمها در مقايسه با كاتاليزورهاي شيميايي داراي ويژگيهايي اختصاصي مي باشند كه به برخي از آنها اشاره مي شود.

1-1-1-         سرعت واكنشهاي آنزيمي بيشتر است.

     سرعت واكنشهايي كه توسط آنزيمها كاتاليز مي شوند عموماً******** مرتبه بيشتر از واكنشهاي معادل فاقد كاتاليزور است وحداقل چندين برابر بيش از واكنشهاي مشابهي است كه توسط كاتاليزورهاي شيميايي كاتاليز مي شوند.

2-1-1- شرايط واكنشهاي آنزيمي ملايم تر است.

واكنشهاي آنزيمي معمولاً در شرايط نسبتاً ملايم مانند دماي نه چندان بالا، فشار اتمسفري و PH نزديك به خنثي انجام مي شوند، در حاليكه كاتاليزورهاي قوي شيميايي بر خلاف آنزيم ها اغلب به دما و فشار بالا و PH اسيدي و بازي قوي نياز دارند.

3-1-1- آنزيمها نسبت به واكنشهايي كه كاتاليز مي كنند ويژگي بيشتري دارند.

آنزيمها در مقايسه با كاتاليزورهاي شيميايي، ويژگي فوق العاده بالاتري نسبت به ماهيت سوبسترا (ماده واكنش دهنده) و فرآورده هاي واكنش نشان مي دهند، اين بدان معناست كه واكنشهاي آنزيمي به ندرت داراي فرآورده هاي جانبي ناخواسته هستند.

4-1-1- آنزيمها قابليت تنظيم دارند.

فعاليت كاتاليتيكي بسياري از آنزيمها نسبت به تغييرات غلظت موادي به جز سوبسترا ، حساس است. مكانيسمهاي اين نوع فرآيندهاي تنظيمي شامل كنترل آلوستريكي، تغييرات كووالان در ساختار آنزيمها و تغيير در ميزان سنتز آنها مي باشد.

طبقه بندي آنزيمها بر حسب نوع واكنش :

طبقه بندي                        نوع واكنش

1- اكسيدارودكتاز             واكنشهاي اكسيداسن – احياء

2- ترانسفرازها                واكنشهاي انتقال گروههاي عاملي

3- هيدرولازها                 واكنشهاي هيدروليز كننده

4- ليپازها                       واكنشهاي حذف گروهها با ايجاد پيوند دوگانه

5- ايزومرازها                 واكنشهاي ايزومريزاسيون

6- ليگازها                      واكنشهاي سنتز يا الحاق دو مولكول همراه با مصرف انرژي

-        ويژگي فوق العاده آنزيمها نسبت به سوبسترا:

ماهيت نيروهاي غير كووالاني كه به كمك آنها سوبسترا و ساير مولكولها به آنزيم متصل مي شوند، مشابه نيروهايي است كه ساختار سه بعدي پروتئينها را شكل مي دهند. اين نيروها شامل بر هم كنشهاي واندروالسي، پيوندهاي هيدروژني و نيروهاي هيدروفوبيك(آبگريز) هستند.

به طور كلي محل اتصال سوبسترا به صورت حفره يا شياري در سطح مولكول آنزيم تعبيه شده و مكمل شكل هندسي سوبسترا است.

به علاوه واحدهاي اسيدهاي آمينه مستقر در اين جايگاه آن چنان تنظيم شده اند كه به گونه اي اختصاصي حداكثر جاذبه را با سوبسترا برقرار مي نمايند. مولكولهايي كه از لحاظ شكل و يا گروههاي عاملي با سوبسترا تفاوت دارند، نمي توانند به طور موثر با آنزيم وارد واكنش شوند. مطالعات پرتو ايكس نشان مي دهد كه جايگاه اتصال سوبسترا در بيشتر آنزيمها تا حد زيادي در ساختار آنزيم از قبل تعبيه شده است. ليكن به هنگام نزديكي و اتصال با سوبسترا تغييرات اندكي در ساختار فضايي جايگاه اتصال پديد مي آيد، اين پديده به قالب القايي موسوم است.

به منظور درك راهكار كاتاليز سريع و ويژگي واكنشهاي آنزيمي توجه به موارد زير داراي اهميت است:

1- جايگاه فعال آنزيم در مقايسه با حجم كل آنزيم فضاي بسيار كوچكي است.

2-جايگاه فعال داراي ساختار سه بعدي است- اسيدهاي آمينه و كوفاكتورها در جايگاه فعال در آرايش دقيق و صحصح نسبت به يكديگر و هم چنين مولكول سوبسترا قرار دارند. شكل گيري ساختار سه بعدي جايگاه فعال آنزيم نتيجه تشكيل ساختار سه بعدي مولكول آنزيم است.

3- بر همكنشهاي اوليه بين آنزيم – سوبسترا اغلب از نوع غير كووالاني هستند و اتصال از طريق پيوند هيدروژني، الكتروستاتيك، برهم كنشهاي هيدروفوب(آب گريز) و نيروهاي واندروالس انجام مي شود.

4- موقعيت جايگاه فعال آنزيم در ساختار پروتئين عموماً سطحي و به صورت حفره يا شيارمي باشد.

5- ويژگي استفاده از سوبسترا و ابسته به آرايش اتمها در جايگاه فعال آنزيم و مكمل بودن آن با مشكل سوبسترا است.

- اكنون اين پرسش مطرح مي شود كه اهميت استفاده از آنزيمها در كاتاليز يك واكنش شيميايي چيست؟ در پاسخ به اين پرسش بايد گفت كه آنزيمها ، همانند اكثر كاتاليزورهاي شيميايي و فيزيكي، سرعت رسيدن به تعادل را افزايش مي دهند و به عبارت ديگر، آنزيمها سرعت واكنشهاي شيميايي را افزايش مي دهند. افزايش سرعت نكته كليدي استفاده از آنزيمها در مسيرهاي متابوليكي است و بدون دخالت آنزيمها تعدادي از واكنشهاي متابوليكي به قدري كند انجام مي شوند كه تداوم حيات عملي نخواهد بود. همچنين استفاده از آنزيمها براي انجام واكنشهاي آنزيمي وابسته به ميزان افزايش سرعت توسط آنها مي باشد و به علاوه ويژگي سوبسترايي نيز توسط كاتاليز آنزيمي ايجاد مي شود. بنابراين اهميت اسامي آنزيمها هم بر اي سيستم هاي بولوژيك و هم در استفاده هاي تجاري توليد مقادير زياد محصول در يك زمان كوتاه است.

 - مجاورت سوبسترا:

چندين عامل در ارتباط با تسريع واكنش، پس از اتصال سوبسترا به جايگاه فعال آنزيم وجود دارد. يكي از مشخص ترين اين عوامل، تماس نزديك مولكولهاي سوبسترا با گروههاي فعال موجود در جايگاه فعال آنزيم مي باشد. هنگاميكه مولكولهاي سوبسترا در مناطق مشخص درجايگاه فعال آنزيم قرار گيرند، غلظت موثر آنها د رمقايسه با حالت آزاد افزايش مي يابد.

يك جنبه مهم ديگر از اثر مجاورت سوبسترا ها اين است كه ساختار جايگاه فعال آنزيم به گونه اي طراحي شده كه مولكولهاي سوبسترا در آرايش مطلوب براي واكنش قرار گيرند.

منبعhttp://plantprotection.blogfa.com